соединительная ткань мяса это что
ИЗ ЧЕГО СОСТОИТ МЯСО?
ИЗ ЧЕГО СОСТОИТ МЯСО?
Постное мясо состоит из трех основных компонентов: около 75% воды, 20% белка и 3% жира. Именно эти материалы вплетены в три виды ткани.
Основная ткань – масса мышечных клеток, состоящая из длинных волокон, которые вызывают движение, сжимаясь и разжимаясь. Вокруг мышечных волокон расположена соединительная ткань, своего рода живой клей, который держит волокна вместе и прикрепляет их к костям, которые они двигают. А между волокон и соединительной тканью вкраплены группы жировых клеток, которые хранят жир как источник энергии для мышечных волокон.
Свойства мяса – его текстура, цвет и аромат – определяются расположением и количеством мышечных волокон, соединительной ткани и жировой ткани.
Мышечная ткань
Что мы видим когда смотрим на кусок мяса?
Б ольшая часть того, что мы видим, это пучки мышечных клеток, волокон. Каждое отдельное волокно очень тонкое, примерно как толщина человеческого волоса, но длинное (может быть длиной во всю мышцу). Мышечные волокна организованы в пучки, волокна потолще, которые можно легко увидеть невооруженным глазом и самая аппетитная часть хорошо приготовленного мяса.
Основная плотная и твердая текстура мяса, образуется массой мышечных волокон. Приготовление мяса делает их плотнее, суше и жестче. А их удлиненные расположение объясняется «зернистостью» мяса. Если разрезать мясо вдоль волокон, можно увидеть их со стороны, сложенные как бревна в стене деревянной хижины, а если разрезать поперек, видны только их окончания. Гораздо легче отделить пучки волокон друг от друга, чем разорвать их. Поэтому мясо легче жевать вдоль волокон, чем поперек. Мясо обычно разделывается поперек волокон для того, чтобы легче пережевывать во время приема пищи.
Когда животное молодое и его мышцы пока практически не использовались, мышечные волокна малы в диаметре. По мере роста и больших физических нагрузок, увеличиваясь, мышцы становятся сильнее, но не за счет увеличения количества волокон, а за счет увеличения количества сократительных фибриллярных белков в каждом отдельном волокне. То есть, число мышечных клеток остается тем же самым, но они становятся толще. Чем больше фибриллярных белков в клетках, тем труднее резать мясо поперек волокон. Таким образом, мясо животных постарше, имевших больше физических нагрузок, жестче, чем мясо молодых животных.
Соединительные ткани
С оединительная ткань является физической «упряжью» для всех других тканей в организме, включая мышцы. Она соединяет отдельные клетки и ткани между собой, и таким образом обеспечивает их координацию действий. Незаметно тонкие слои соединительной ткани окружают каждое мышечное волокно, а также объединяют соседние волокна в пучки. В тоже время слои соединительной ткани сливаются, образуя большие, серебристо-белые листы, объединяющие пучки волокон в мышцы и полупрозрачные сухожилия, удерживающие мышцы на костях. Когда волокна сокращаются, они тянут соединительную ткань вместе с собой, а соединительная ткань тянет кости. Чем больше сила мышцы, тем больше соединительной ткани нужно для усиления удержания, и тем сильнее такая ткань должна быть. А значит вместе с ростом и большими физическими нагрузками животного растут мышечные волокна, а так же растет и увеличивается в объеме соединительная ткань.
Соединительная ткань так же включает в себя небольшое количество живых клеток, но в основном она состоит из молекул, которые клетки выделяют в большие промежутки между ними. Для повара, при работе с мясом, наиболее важными из этих молекул являются белковые нити, которые проходят по всей ткани и усиливают ее. Особенно жесткий белок, называемый эластином за его способность растягиваться, является основным компонентом стенок кровяных сосудов и связок. Поперечные связи этого белка невозможно разрушить теплом, используемым при приготовлении пищи. К счастью, в большинстве видов мышечной ткани его не слишком много.
Основным компонентом волокна соединительной ткани является белок – коллаген, который составляет около трети всего белка в организме животного, и концентрируется в коже, сухожилиях и костях. Название «коллаген» происходит от греческого «производящий клей». Если его нагревать в воде, твердый, жесткий коллаген частично растворяется в липкий желатин. Значит в отличие от мышечных волокон, которые становятся жестче с приготовлением пищи, соединительная ткань становится мягче. Животное начинает жизнь с большим количеством коллагена, который легко растворяется в желатин. По мере роста и работы мышц, количество коллагена снижается, но остающиеся волокна, связанны между собой сильнее и не так хорошо растворяются в горячей воде. Именно поэтому приготовленная телятины, кажется, желеобразной и нежной, а зрелая говядина становиться менее студенистой и жестче.
Жировая ткань
Ж ировая ткань представляет собой особую форму соединительной ткани, в которой некоторые клетки берут на себя роль накопления энергии. Животные образуют жировую ткань в трех различных частях тела: прямо под кожей, где она может обеспечить тепловую изоляцию, а также энергию; в четко определенных местах в полости тела, часто вокруг почек, кишечника и сердца; и в соединительной ткани, отделяя мышцы и пучки внутри мышц. Термин «мраморность» используется для описания белых пятен в красном межклеточном веществе мышц.
Ткани и текстуры. Текстура нежного мяса столь же отличительная и приятная, как и его вкус: а плотные и существенные «мясистые» продукты питания, в которые можно погрузить зубы, сначала устойчивы к кусанию, но вскоре поддаются, высвобождая свой вкус. Жесткость – это устойчивость к жеванию, которая сохраняется достаточно долго и, в конце концов, стает неприятной. Мясо может быть жестким из-за мышечных волокон, соединительной ткани, окружающей их, и из-за отсутствия жировой мраморности.
Как правило, жесткость среза мяса определяется местом выреза из тела животного, а также возрастом и активностью животного. Попробуйте опуститься на четвереньки и «пастись», и вы заметите, что мышцы шеи, плеч, груди и передних конечностей работают, в то время как мышцы спины более расслабленные. Плечи и ноги постоянно используются при ходьбе и стоянии, и включают в себя целый ряд различных мышц и пластин соединительной ткани, поэтому они относительно жесткие. Длинный кусок мяса из поясничной части хребта говяжьей туши – это один мускул с небольшим количеством внутренней соединительной ткани, мало задействован в физической активности, поэтому такое мясо нежное. Окорочка птицы жестче, чем грудка с тех же причин; белок окорочков составляет 5-8% коллагена по сравнению с 2% в грудке. Такие мясные продукты с молодых животных как телятина, баранина, свинина, курятина имеют мышечные волокна нежнее, потому что они меньше по размеру и имели меньше физических нагрузок чем, например говядина. А коллаген в их соединительной ткани быстрее и полнее превращается в желатин, чем коллаген с животных постарше.
Жир также придает нежности мясу тремя способами: жировые клетки прерывают и ослабляют листы соединительной ткани и массы мышечных волокон; жир плавится при нагревании, не высыхает и не становиться жестким, как волокна; и он смазывает ткани, помогая отделить волокна между собой. Без определенного количества жира, нежное мясо уплотняется, стает сухим и жестким. Мышцы с плеча животного содержат больше соединительной ткани, чем мышцы ног, но они также включают в себя больше жира, а, следовательно, из них получаются более сочные блюда.
Гарольд МакГи «On Food & Cooking: The Science & Lore of the Kitchen»
Соединительная ткань (мясная)
Соединительная ткань состоит из аморфного основного (межклеточного) вещества, тончайших волокон и форменных элементов — клеток. В межклеточном веществе имеются волоконца в виде хаотических переплетений, а иногда в виде пучков.
Из соединительной ткани состоят эндомизий, перимизий, эпимизий, фасции, сухожилия и апоневрозы, с помощью которых мышцы прикрепляются к костям, связки (плотные образования, соединяющие кости друг с другом в суставах), а также надкостница и надхрящница, составляющие поверхность костей и хрящей.
В соединительной ткани различают три вида волокон: коллагеновые, эластиновые и ретикулиновые. Свойства соединительной ткани меняются в зависимости от преобладания тех или иных волокон, от соотношения основного вещества. Различают следующие виды соединительной ткани: рыхлую (подкожная клетчатка, эндомизий, перимизий), плотную (сухожилия, шкура), эластическую (затылочно-шейная связка, брюшная фасция), слизистую (слизистые оболочки внутренних органов).
Содержание соединительной ткани в мясе зависит от вида животного, его упитанности, возраста, пола, хозяйственного использования и части туши.
В белковый состав соединительной ткани входят неполноценные белки склеропротеины: коллаген, эластин, ретикулин и в незначительном количестве (0,2—0,5%) полноценные белки — альбумины и глобулины. Белки соединительной ткани имеют удлиненную форму молекул, обусловленную параллельно расположенными полипептидными цепями. Аминокислотный состав мышц определяется в первую очередь содержанием в них соединительной ткани. В соединительной ткани, богатой коллагеном, много пролина, оксипролина и очень мало тирозина.
В соединительной ткани больше всего коллагеновых волокон, которые собраны в пучки различной толщины и образуют единую сложную сетчатую структуру — вязь. Коллаген составляет около 30% всех белков животного организма. Он содержится в костях, хрящах, сухожилиях, связках, фасциях. Коллаген является основой коллагеновых волокон (диаметр их 2—10 мкм), состоящих из пучков мельчайших фибрилл с высокой механической прочностью. Фибриллы же состоят из элементарных волоконец — протофибрилл, обладающих поперечной исчерченностью.
На основании рентгеноструктурного анализа установлено, что молекула коллагена построена из трех полипептидных цепочек (триплет), скрученных вместе вокруг общей оси. Они образуют третичную структуру коллагена с молекулярной массой 360 000, длиной 280 и диаметром 1,4 нм. Такую молекулу называют тропоколлагеном. В результате агрегации молекул тропоколлагена в продольном (конец с концом) и поперечном направлениях происходит образование четвертичной структуры коллагена — протофибрилл. Роль стабилизирующего вещества при построении фибрилл и их составных частей играют глюкоза и различные мукополисахариды.
Функция коллагена в тканях мяса является чисто структурной и осуществляется в основном благодаря исключительной механической стойкости волокон. Способность этих волокон противостоять определенной нагрузке зависит от системы ковалентных поперечных связей между отдельными тропоколлагеновыми молекулами, образующими волокно.
Консистенция мяса в известной мере зависит от свойств внутримышечных коллагеновых волокон, в частности от содержания лабильных ковалентных поперечных связей между компонентами коллагеновых молекул. Установлено, что доля лабильных поперечных связей с возрастом животных сокращается. Соединительная ткань, органически входящая в состав мяса, снижает его пищевую ценность и увеличивает жесткость. Сопротивление резанию различных мышц тем выше, чем больше в них соединительной ткани. Мышечная ткань, содержащая большое количество соединительной ткани, имеет более низкую усвояемость, что может усугубляться неправильным способом приготовления мясных блюд.
Ученые изучают зависимость нежности мяса от содержания в нем коллагена. В последнее время утверждается точка зрения, что не весь коллаген, а лишь та его часть, которая нерастворима в воде (или растворима в солевых растворах), влияет на нежность мяса.
Коллаген обладает высокой набухаемостью; при этом его масса увеличивается в 1,5—2 раза. Связывание воды коллагеном достигается гидратацией функциональных групп, пептидных связей белка за счет образования водородных связей: ОН-группа связывает 2—3 молекулы воды; СООН — 3—4; СО — 2; NH2 — 1; NH — 2. Способность коллагена к набуханию имеет важное значение для формирования качества при производстве ряда мясопродуктов.
От других белков коллаген отличается повышенным содержанием азота, отсутствием в нем триптофана, цистина, цистеина; в небольшом количестве в нем находятся тирозин и метионин и в большом количестве — пролин, оксипролин, гликокол. Содержание оксипролина является достоверным показателем качества мясного сырья, так как лишь по общему содержанию белковых веществ невозможно судить о количестве полноценных белков.
Нативный коллаген не растворяется в воде и в очень слабой степени подвергается воздействие разведенных кислот, щелочей и протеолитических ферментов. Он медленно переваривается пепсином и почти не переваривается трипсином и панкреатическим соком. Перевариваемость нативного коллагена увеличивается в измельченном состоянии и при снижении pH среды. Нагрев усиливает его переваривание. Пищевое использование коллагена несколько повышается, когда он находится в составе мяса в смеси с высокоценными мышечными белками. Сваренный и перешедший в глютин коллаген легко переваривается трипсином и, следовательно, усваивается организмом.
При нагреве коллагена с водой происходит гомогенизация его структуры. В результате нарушения водородных связей у молекулы коллагена и потери пространственной ориентации полипептидных цепей, разрушения четвертичной и третичной структуры увеличивается доступность пептидных связей белка для ферментативного воздействия. При разрыве большинства поперечных связей коллаген переходит в водорастворимое вещество — глютин. Длительное нагревание плотина при высокой температуре ведет к дальнейшему гидролитическому распаду молекулы белка и образованию более мелких продуктов распада — желатоз. Раствор желатоз обладает плохой желатинирующей способностью. Поэтому для получения хорошего студня процесс варки коллагенсодержащего сырья не следует вести при высокой температуре и очень длительное время.
Эластиновые волокна имеют желтоватый цвет. Их длина в отличие от коллагеновых может увеличиваться вдвое. Много эластиновых волокон и в связках, для которых характерны длительные напряжения и возвращение по окончании растяжения в первоначальное состояние. В чистом виде эластическая ткань встречается лишь в затылочно-шейной (выйной) связке. Эластиновые волокна содержатся в стенках кровеносных сосудов, в желтой фасции брюшных мышц.
В противоположность коллагену эластин обладает аморфной структурой, является высокоэластичным и поэтому содержится в тканях, в которых возникает необходимость эластичного растяжения и полного упругого восстановления. Эластическая ткань образуется из скопления эластиновых волокон, механические свойства ее зависят в основном от эластина.
По аминокислотному составу эластин сходен с коллагеном; в нем содержатся оксипролин, валин, гликокол, пролин и др. В эластине имеются специфические аминокислоты, отсутствующие в других белках, — десмозин и изодесмозин. Они образуют поперечные связи между полипептидными цепями эластина.
Эластин является неполноценным белком. В нем отсутствуют триптофан, метионин, а лизин содержится в небольшом количестве. Эластин гидролизуется фицином, папаином, бромеллином. Он устойчив к действию кислот, щелочей и ферментов, расщепляющих белок, не растворяется в воде, растворах разведенных кислот и щелочей; даже крепкая серная кислота оказывает на него слабое действие. Это объясняется низким электрическим зарядом и прочными поперечными связями молекул эластина,
При варке эластин не образует глютина. Подвергнутый нагреванию (кулинарной обработке), а также измельченный в порошок эластин не поддается действию трипсина и пепсина, т. е. практически не усваивается организмом и не имеет пищевой ценности. Однако в последнее время удалось выделить из поджелудочной железы фермент эластазу (панкреапептидазу), которая за 42 ч. при температуре 37° С полностью растворяет эластин.
Поэтому качество мяса зависит не только от количества содержащейся в нем соединительной ткани, но и от соотношения в ней эластиновых и коллагеновых волокон, строения и толщины последних.
Ретикулиновые волокна — самые малочисленные в организме животного. Они находятся в структуре соединительной и ретикулярной ткани и содержат ретикулин. Ретикулярная ткань, в которой ретикулиновые волокна образуют сетку, находится в легких, лимфатических узлах, селезенке, костном мозге. Ретикулин состоит из тонких фибрилл. Он практически не усваивается организмом.
Муцины и мукоиды — сложные белки (глюкопротеиды) имеются в соединительной ткани в небольшом количестве. Они входят в состав основного (межклеточного) вещества и образуют комплексы, назначение которых — удерживать фибриллярные и клеточные элементы в определенном структурном взаиморасположении. В соединительной ткани содержатся мукополисахариды, являющиеся цементирующим компонентом межклеточного вещества; они участвуют в образовании межмолекулярных связей пептидных цепей белков соединительной ткани и находятся в свободном виде.
Источник: Ю.Ф. Заяс. Качество мяса и мясопродуктов. Легкая и пищевая промышленность. Москва. 1981
Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.
ГК «Униконс»
Продвижение и реализация комплексных пищевых добавок, антисептиков и др. продукции.
«Антисептики Септоцил»
Септоцил. Бытовая химия, антисептики.
«Петритест»
Микробиологические экспресс-тесты. Первые результаты уже через 4 часа.
«АльтерСтарт»
Закваски, стартовые культуры. Изготовление любых заквасок для любых целей.
3.2. ВЛИЯНИЕ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ НА БИОЛОГИЧЕСКУЮ ЦЕННОСТЬ МЯСА И КОЛБАС
Выработку мясопродуктов можно увеличить благодаря более полному использованию всего поступающего в переработку сырья, в том числе соединительной ткани.
Известно, что коллаген-белок соединительной ткани является неполноценным в связи с отсутствием в его составе триптофана. Характерными для коллагена аминокислотами являются пролин, оксипролин и оксилизин. Содержание коллагена в мясе обычно определяют по оксипролину.
В туше говядины I категории (молодняка) средней упитанности симментальской породы в возрасте 2. 2,5 лет содержание соединительной ткани 2 % к массе мяса. Не установлено существенных различий в содержании коллагена в зависимости от возраста и условий кормления животных (2,3. 2,5 % в мясе, полученном в условиях интенсивного кормления скота и 2,7. 3,1 % в обычных условиях). В мясе разных отрубов одной туши содержание коллагена 3. 13 %, а в сухожилиях 61. 78 %.
Несмотря на большую разницу в содержании коллагена (оксипролина), биологическая ценность мяса разных отрубов существенно не отличается. Например, разница в содержании коллагена между зарезом свиной шеи и свиной лопаткой составляет более 250 %, а по биологической ценности 2,6 %. Содержание соединительной ткани в толстом крае говядины почти на 350 % более высокое, чем в говяжьей вырезке; в то же время по биологической ценности они отличаются всего на 8,5 %.
Коэффициент эффективности белка (КЭБ) жилованного мяса высшего, I и II сортов составляет 2,8. 3, степень усвоения белка жилованного мяса разных сортов практически одинакова и равна 90,2. 90,6 %. Несмотря на существенную (более чем в 2 раза) разницу по содержанию оксипролина в мясе высшего сорта и смеси мяса I и II сортов, их биологическая ценность оказалась практически одинаковой.
Исследованиями биологической ценности мяса и мясопродуктов установлена целесообразность применения предварительно обработанной свиной шкуры, соединительной ткани, коллагенсодержащих субпродуктов, в том числе взамен части мышечного белка в мясных изделиях. Замена даже 24 % белка мяса на белок как сырой, так и вареной свиной шкуры (от 11 % белка в рационе) не ухудшила биологической ценности мяса. Добавление к мясу 5 % коллагена сухожилий также не повлияло на биологическую ценность мяса. Увеличение доли коллагена с 2,6 до 20,6 % (от 10 % белка), то есть в 7 раз, изменяет биологическую ценность мяса всего на 11 %.
Смесь 84 % белка мяса с 16 % белка желатина имеет биологическую ценность 99 %, биологическая ценность смеси чистого мяса и желатина в соотношении 1 : 1 по белку оказалась равной биологической ценности чистого мяса и составляла 92 %. Таким образом не следует отдавать предпочтение в питании людей чистой мышечной ткани по сравнению с мясом, содержащим соединительную ткань.
Приведенные результаты свидетельствуют о нецелесообразности принятой в промышленности многосортной жиловки мяса в зависимости от содержания в нем соединительной ткани.
Мясо, в составе которого имеется определенное количество соединительной ткани, содержащей коллаген, способный при нагревании образовывать клейдающие вещества (глютин, желатин и др.), более активно в своем действии на пищеварение, больше стимулирует сокоотделение и двигательную функцию желудка и кишечника, проявляя при этом и некоторые диетологические свойства, а также оказывая благоприятное действие на состояние и функции полезной кишечной микрофлоры.
ГК «Униконс»
Продвижение и реализация комплексных пищевых добавок, антисептиков и др. продукции.
«Антисептики Септоцил»
Септоцил. Бытовая химия, антисептики.
«Петритест»
Микробиологические экспресс-тесты. Первые результаты уже через 4 часа.
«АльтерСтарт»
Закваски, стартовые культуры. Изготовление любых заквасок для любых целей.
МОРФОЛОГИЯ И ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ МЯСА
Мясом называют скелетную мускулатуру убойных животных с прилегающими к ней тканями. Ткани, из которых состоит мясо, йод-разделяют на мышечную, соединительную, жировую и костную.
Химический состав и строение тканей весьма различны, поэтому свойства мяса зависят от количественного соотношения этих тканей.
Как отмечалось ранее, она обладает Наибольшей питательной ценностью и высокими вкусовыми достоинствами. Она состоит из мышечных волокон и межклеточного вещества. Волокна имеют неравномерно округлую форму и сильно вытянуты в длину. В’ зависимости от строения и характера сокращения мышечная ткань бывает поперечно-полосатой и гладкой.
Поперечно-полосатая мышечная ткань связана с костями скелета и составляет основную массу мяса. Отдельные волокна этой ткани содержат множество ядер. Под оптическим микроскопом можно наблюдать чередование темных и светлых полос, расположенных поперек волокна.
Гладкая мышечная ткань образует вместе с другими тканями преимущественно стенки внутренних органов животных. Она состоит из мелких веретеновидных клеток с одним ядром, расположенным в середине клетки. Под микроскопом волокна гладкой мышечной ткани однородны и в отличие от волокон поперечно-полосатой ткани не имеют выраженной структуры.
Снаружи мышечные волокна покрыты оболочкой – сарколеммой. Внутри волокна по всей его длине расположены белковые нити – миофибриллы, погруженные в полужидкое белковое вещество, называемое саркоплазмой. Количество миофибрилл зависит от вида мускула. Волокна с большим количеством бесцветных миофибрилл образуют «белое мясо», волокна с малым количеством миофибрилл содержат больше саркоплазмы и образуют интенсивно окрашенные мышцы – «красное мясо».
Мышечные волокна соединяются в пучки, которые образуют отдельные мышцы, покрытые довольно плотной белковой оболочкой. Между волокнами могут находиться включения жира. Значительные прослойки жира в мышечной ткани откормленных Животных на разрезе мяса создают рисунок, называемый мраморностью.
Расположение мышц и выполняемые ими функции оказывают влияние на качество мяса. Группы мышц, интенсивно работавших при жизни животного, содержат больше соединительной ткани, которая обусловливает жесткость и пониженную пищевую ценность мяса. Наибольшую нагрузку несут мышцы шеи, груди, брюшные мышцы и мышца передних конечностей. Наиболее выражены эти различия у говядины и баранины и значительно меньше у свинины.
Химический состав мышечной ткани весьма сложен и достаточно стабилен. В ней 70-75% воды, 18-22% белков, 2-3% жиров, содержатся экстрактивные и минеральные вещества, ферменты и витамины.
Белки мышечной ткани в основном обладают высокой биологической ценностью, за исключением белков сарколеммы (Коллаген, эластин, муцины и мукоиды), которые имеют низкую биологическую ценность.
Саркоплазма содержит более сложный комплекс белков. В ней обнаружены миоген, миоглобин, глобулин и миоальбумин. Все белки саркоплазмы биологически ценные. Миоген составляет 20-30% всех белков мышечной ткани; он легко экстрагируется водой и на поверхности бульона после свертывания образует пену. Миоглобин и его соединения обусловливают окраску мышечной ткани. Интенсивно работавшие мышцы содержат больше миоглобина и имеют более темную окраску по сравнению с малоработавшими мышцами. В мышцах молодых животных значительно меньше миоглобина, чем у взрослых, и в связи с этим они имеют бледно-розовую окраску. Малым содержанием миоглобина объясняется и бледная окраска свинины. При окислении миоглобина мышечная ткань приобретает буро-коричневую окраску.
В состав миофибриллярных белков входят миозин, актин, актомиозин, тропомиозин и ряд других белков. Миозин – наиболее важный белок. В общем количестве белков мышечной ткани он составляет 35%. При определенных условиях он соединяется с белком актином. Актомиозиновый комплекс содержит все незаменимые аминокислоты.
Химический состав экстрактивных веществ мышечной ткани непостоянен и зависит от глубины послеубойных изменений в мясе. Отдельные экстрактивные вещества или продукты их превращений существенно влияют на многие важные свойства мяса. Они оказывают влияние на его консистенцию, влагоудерживающую способность белков и отчасти определяют вкус и аромат мяса.
К азотсодержащим экстрактивным веществам относят креатин, креатинин, креатинфосфат, карнозин, аденозинтрифосфорную кислоту и продукты ее распада, свободные аминокислоты, глютатион, пуриновые и пиримидиновые основания. Многие из перечисленных низкомолекулярных соединений участвуют в образовании вкуса и аромата мясных продуктов. По содержанию креатина судят о крепости бульона. Глютатион активизирует мышечные ферменты, улучшающие консистенцию мяса.
К экстрактивным веществам, не содержащим азота, относят гликоген, декстрины, мальтозу, глюкозу, молочную и пировиноградную кислоты. Количество и соотношение этих веществ зависят от состояния животного и продолжительности хранения мяса.
Гликоген, называемый животным крахмалом, играет роль энергетического вещества. В мышечной ткани гликоген содержится в свободном и в связанном с белками состоянии. Содержание гликогена в мышцах достигает 0,8%, но значительно больше его в печени. В мышцах откормленных и упитанных животных гликогена несколько больше, чем у истощенных, утомленных и больных. После убоя животного гликоген распадается с образованием в основном молочной кислоты, от содержания которой зависят многие процессы, косвенно оказывающие влияние на консистенцию и вкус мяса. Кроме того, кислая среда, обусловленная накоплением молочной и фосфорной кислот, препятствует развитию гнилостной микрофлоры.
СОЕДИНИТЕЛЬНАЯ ТКАНЬ
Эта ткань составляет в среднем 16% массы туши и выполняет в организме в основном механическую функцию, связывая отдельные ткани между собой и со скелетом. Ткань имеет много разновидностей: ретикулярная, рыхлая и плотная, эластическая и хрящевая. Из соединительной ткани построены сухожилия, суставные связки, надкостница, оболочки мышц, хрящи дыхательных путей, ушные раковины, межпозвоночные связки и кровеносные сосуды.
В отличие от мышечной в соединительной ткани сильно развито межклеточное вещество, которое создает и многообразие видов этой ткани. Основным структурным образованием соединительной ткани являются коллагеновые и эластиновые волокна, в зависимости от соотношения которых меняются и ее свойства. Коллагеновые волокна обладают значительной прочностью; отдельные волокна собраны в пучки, покрытые тонкой оболочкой, и связаны аморфным веществом. Эластиновые волокна содержатся в соединительной ткани в меньшем количестве, чем коллагеновые.
Исключение составляет эластическая ткань, входящая в состав затылочно-шейной связки и крупных кровеносных сосудов. Эластиновые волокна этой ткани имеют однородную структуру и меньшую прочность, чем коллагеновые.
Коллагеновые и упругие эластиновые волокна значительно превосходят по прочности волокна мышечной ткани и обусловливают жесткость мяса. С возрастом животного заметно уменьшается растворимость фракций коллагена в связи с образованием дополнительных межмолекулярных поперечных связей. Эти возрастные изменения приводят к увеличению жесткости мяса.
В соединительной ткани меньше воды, чем в мышечной, но преобладают белки. Основными белками этой ткани являются коллаген, эластин, ретикулин, муцины, мукоиды. Коллаген входит в состав всех видов соединительной ткани, но особенно много его в сухожилиях (до 35%) и костях (20%). Он не растворяется в холодной воде, но набухает. При нагревании коллагена с водой образуется глютин в виде вязкого раствора, который при охлаждении переходит в студень – гель желатина. Эластин исключительно устойчив к действию горячей воды и не образует при нагревании глютина.
ЖИРОВАЯ ТКАНЬ
В теле животного эта ткань откладывается преимущественно в подкожной клетчатке, брюшной полости, около кишечника, почек и умеренно в соединительной ткани между мышцами. У отдельных пород овец жир накапливается в хвосте или по обе стороны хвоста в виде подушек. В теле упитанных животных мясных пород жир откладывается между мышцами и мышечными пучками, образуя прослойки, а у беспородных и старых животных – в брюшной части и подкожной клетчатке и отсутствует между мышцами. Кроме того, жир содержится в саркоплазме мышечных волокон, в ретикулярной ткани костного мозга.
В зависимости от расположения в теле животного жировая ткань имеет соответствующие названия. Подкожную жировую ткань называют подкожным жиром (у свиней со шпиком), жировую ткань желудка называют сальником, кишечника – кишечным жиром, жир хвоста овец – куртдючным, жир костной ткани – костным.
В жировой ткани имеются от 73 до 97% жира, вода, белки и в небольших количествах жироподобные вещества, витамины и ферменты, пигменты и минеральные вещества. Состав жира у разных видов убойных животных неодинаков, и даже у одного животного жир в разных частях тела различается. На химический состав жира влияют вид, порода, пол, упитанность и возраст животного, характер его откорма.
В зависимости от вида животного температура плавления жира различна. Так, температура плавления жира бараньего 44-56°С, говяжьего – 42-49, свиного – 29-35°С. Усвояемость жиров тесно связана с их температурой плавления. Жиры с температурой плавления ниже 37°С в организме человека плавятся, легче эмульгируются и хорошо усваиваются.
К красящим веществам говяжьего жира относятся каротины и ксантофилы.
Жиры различных животных и разного происхождения отличаются по органолептическим.
КОСТНАЯ ТКАНЬ
Эта ткань построена из костных клеток и межклеточного вещества. Клетки костной ткани имеют овальную форму и массу отростков. Полости, в которых расположены клетки, соединяются костными канальцами, сливающимися в более крупные каналы. Волокнистая часть костной ткани состоит в основном из коллагеновых волокон. Снаружи кости покрыты соединительно-тканным образованием – надкостницей.
По форме кости подразделяют на трубчатые, дугообразные, короткие и плоские. Внутри трубчатых костей расположен костный мозг, обильно пронизанный кровеносными сосудами. Жировые клетки придают костному мозгу желтоватый оттенок. Содержание костей в мясе зависит от вида животных, упитанности, пола и колеблется в значительных пределах.
В составе костей в отличие от других тканей мяса преобладают неорганические вещества. По мере старения животного в костях увеличивается содержание неорганических веществ и жира. В костной ткани содержатся жиры (в тазовых костях – до 24%, в трубчатых и позвонках – 12-22, в ребрах – до 11%), коллаген, муцины, мукоиды, экстрактивные вещества. Из минеральных веществ в состав костей входят в основном кальциевые соли фосфорной и угольной кислот. Кости убойных животных используют для приготовления бульона, производства костного жира, желатина, костной муки и клея.
КРОВЬ
Кровь относят к питательной соединительной ткани. Содержание крови в теле убойных животных от 5 до 8% живой массы. Живая масса – это фактическая масса животного, определяемая путем взвешивания или промерами. При убое животных извлекается около 50% содержащейся в их теле крови. Кровь состоит из плазмы и взвешенных в ней эритроцитов, лейкоцитов и тромбоцитов. В состав крови входят белки (до 18,5%), вода (до 85%), небелковые органические вещества, минеральные соединения, ферменты, гормоны, витамины. Из небелковых веществ содержатся иолипептиды, аминокислоты, креатин, жирные кислоты, глюкоза и полисахариды. Основные белки крови – альбумин, глобулин, фибриноген (биологически ценные) и гемоглобин.
Кровь убойных животных широко используют как ценное сырье для производства пищевой, лечебной и технической продукции. Из стабилизированной крови сепарированием получают жидкую массу соломенного цвета, называемую плазмой. Кровяная плазма содержит ценные белки и физиологически активные вещества. Из плазмы вырабатывают светлый пищевой альбумин, используемый в качестве добавок в отдельные мясные продукты.